近日，我校生命科学学院、南方生物医学研究中心欧阳松应教授所带领的科研团队与昆明医科大学、上海科技大学的研究人员合作在结构生物学著名期刊、Cell子刊《Structure》杂志上在线发表了题为《Crystal structure of ATP-bound human ABCF1 demonstrates a unique conformation of ABC proteins》的研究论文（Article），解析了人源ATP-binding cassette sub-family F member 1 （ABCF1）与ATP复合物的三维精细结构（2.3-Å分辨率），揭示了ABC家族ATP三明治结构的又一构象状态，从分子水平扩展了人类对ABC蛋白激活的理解。
ABCF1具有两个序列相似的结构域，且构象非常活跃而且不稳定，解析其结构的难度相对较大。为获得ABC家族蛋白ATP结合中间态的结构，课题组针对ABCF1的柔性进行了多轮克隆和结晶条件的设计和筛选，从而获得了ABCF1与ATP结合的中间状态结构复合物晶体，进而解释了ABCF1在镁离子充足的情况下仍未水解ATP的原因；同时也阐明了ABCF1控制翻译起始的机理：ABCF1在结合ATP后需经历进一步由核糖体诱导的构象变化才可水解ATP完成使命。这为认识ABC家族蛋白行使功能的机制带来了新的思路。
福建师范大学，昆明医科大学，上海科技大学为通讯作者单位，刘志杰教授与欧阳松应教授是本文的共同通讯作者。这是我校南方生物医学研究中心的科研团队继在《自然·免疫学》、《自然·通讯》上发表论文之后，再次在CNS系列期刊上发表重要原创性学术成果。
原文链接：https://www.cell.com/structure/fulltext/S0969-2126(18)30206-5
iNature报道链接：https://mp.weixin.qq.com/s/wSoxlI-FHGf0RFnfutQr3g